7/8/2018 0 Comments 膠原蛋白 種類 チェック 布
凝固(凝固としても知られている)は、血液が液体からゲルに変化し、血塊を形成する過程である. 凝固の機構は、フィブリンの沈着および成熟に伴う血小板の活性化、接着および凝集を伴う. 凝固の障害は、出血(出血または挫傷)または閉塞性凝固(血栓症)をもたらす可能性がある疾患状態であり、. 内皮下腔への血液の曝露は、血小板の変化、および最終的にフィブリン形成をもたらす血漿第VII因子への内皮下組織因子の曝露という2つのプロセスを開始する. 二次止血は同時に起こる:追加の凝固因子または第VII因子(以下に列挙する)を超える凝固因子は、フィブリン鎖を形成する複雑なカスケードで応答し、血小板プラグを強化する. 凝固は生物学を通して高度に保存されている。全ての哺乳動物において、凝固は細胞性(血小板)成分とタンパク質(凝固因子)成分の両方を含む. 血小板の表面上のGP1b受容体は、血小板がvWFに結合することを可能にし、それは血管系の損傷. vWF A1ドメイン(黄色)はGP1ba(青色)の細胞外ドメインと相互作用し、. 血小板活性化 内皮が損傷すると、通常単離された下層のコラーゲンが、循環する血小板に曝露され、コラーゲン特異的糖タンパク質Ia / IIa表面受容体を有するコラーゲンに直接結合する. この接着は、内皮および血小板から放出されるフォンビルブラント因子(vWF)によってさらに強化される。 vWFは、血小板間のさらなる連結を形成する。糖タンパク質Ib / IX / Vおよびコラーゲン線維.
膠原蛋白 種類 チェック 布 貼り方このような血小板の細胞外マトリックスへの局在は、血小板糖タンパク質VIとのコラーゲン相互作用を促進する. 糖タンパク質VIへのコラーゲンの結合は、血小板インテグリンの活性化をもたらすシグナル伝達カスケードを誘発する. 活性化されたインテグリンは、血小板の細胞外マトリックスへの強固な結合を媒介する. 顆粒には、ADP、セロトニン、血小板活性化因子(PAF)、vWF、血小板因子4、およびトロンボキサンA2(TXA2)が含まれ、これらは次に追加の血小板を活性化する. 顆粒剤は、内容物はGq結合タンパク質受容体カスケードを活性化し、血小板におけるカルシウム濃度の上昇をもたらす。サイトゾル. カルシウムはプロテインキナーゼCを活性化し、プロテインキナーゼCは次にホスホリパーゼA2(PLA2)を活性化し、. 次いで、PLA2は、インテグリン膜糖タンパク質IIb / IIIaを修飾し、フィブリノゲンに結合するその親和性を増加させる. 活性化された血小板は球形から星状に変化し、フィブリノーゲンは隣接する血小板の凝集において糖タンパク質IIb / IIIaを補助する(一次止血を完了する). 2014年10月14日と21日にUCSD臨床化学学会でDr. Dzung Le、MD、PhDが発表した類似の図面の手描きコンポジット. Dr Leの類似の図は、漫画のように6フレームにわたってこのカスケードの発展を示した. これらは、接触活性化経路(内因性経路としても知られる)および組織因子経路(外因性経路としても知られている)であり、フィブリンを産生するのと同じ基本的反応をもたらす. 以前は凝固カスケードの2つの経路が同等に重要であると考えられていたが、血液凝固の開始のための主要な経路は組織因子(外因性)経路であることが現在知られている. 経路は一連の反応であり、セリンプロテアーゼおよびその糖タンパク質補因子のチモーゲン(不活性酵素前駆体)が活性化されて活性成分となり、次いでカスケードで次の反応を触媒し、最終的に架橋フィブリン. 凝固因子は一般にローマ数字で表示され、小文字のaはアクティブな形を示すために付け加えられています. 凝固因子は、一般にセリンプロテアーゼ(酵素)であり、下流のタンパク質を切断することによって作用する.膠原蛋白 種類 チェック 布 貼り方FIII、FVおよびFVIIIは糖タンパク質であり、第XIII因子はトランスグルタミナーゼ. 組織因子および接触活性化経路はいずれも、第X因子、トロンビンおよびフィブリンの「最終共通経路」を活性化する. 組織因子経路(外因性) 組織因子経路の主な役割は、フィードバック活性化の役割の点で凝固カスケードの最も重要な成分であるトロンビンが非常に迅速に放出されるプロセスである「トロンビンバースト」を生成することである. プロセスには次のステップが含まれます。 血管への損傷後、FVIIは循環を離れ、組織因子保有細胞(間質線維芽細胞および白血球)上に発現される組織因子(TF)と接触し、活性化複合体(TF-FVIIa)を形成し、. FVII自体は、トロンビン、FXIa、FXIIおよびFXaによって活性化される. TF-FVIIaによるFXa(FXaを形成する)の活性化は、組織因子経路阻害剤(TFPI)によってほとんど即座に阻害され、. FXaおよびその補因子FVaは、プロトロンビンをトロンビンに活性化するプロトロンビナーゼ複合体を形成する. 次いで、トロンビンは、FVおよびFVIII(FIXと複合体を形成する)を含む凝固カスケードの他の成分を活性化し、FVIIIを活性化し、vWFに結合するのを解放する. FVIIIaはFIXaの補因子であり、一緒になってFXを活性化する「テナーゼ」複合体を形成する。サイクルが続く. (「Tenase」は酵素に使用される「ten」および接尾辞「-ase」の収縮である. ) 接触活性化経路(内因性) 接触活性化経路は、高分子量キニノーゲン(HMWK)、プレカリクレイン、およびFXII(ヘゲマン因子)によるコラーゲン上の一次複合体の形成から始まり、. 第XIa因子はFIXを活性化し、これはその補因子FVIIIaがテナーゼ複合体を形成し、FXaをFXaに活性化する. 凝固形成を開始する際に接触活性化経路が有するマイナーな役割は、FXII、HMWK、およびプレカリクレインの重度の欠損を有する患者が出血障害を有しないという事実によって説明することができる. それにもかかわらず、経路との干渉は、重大な出血リスクなしに血栓症に対する保護を与えることができる.膠原蛋白 種類 チェック 布 汚れ最終共通経路 2つの経路における凝固の分割は、凝固がガラス(内因性経路)またはトロンボプラスチン(組織因子とリン脂質の混合物)によって開始された後に凝固時間が測定される実験室試験に由来するものであり、. 実際、トロンビンは、最初から存在しており、すでに血小板がプラグを作製しているとき. トロンビンは、フィブリノーゲンのフィブリンへの変換だけでなく、止血栓のビルディングブロック. さらに、それは最も重要な血小板活性化剤であり、それは第VIIIおよび第V因子およびそれらの阻害剤プロテインCを(トロンボモジュリンの存在下で)活性化し、第XIII因子を活性化し、第XIII因子を活性化し、活性化モノマーからの形態. 接触因子または組織因子経路による活性化の後、凝固カスケードは、抗凝固剤経路によって下方制御されるまで、FVIIIおよびFIXの継続的な活性化によって凝固状態で維持され、テナーゼ複合体を形成する. 補因子 凝固カスケードの適切な機能のためには、様々な物質が必要である。 カルシウムとリン脂質 テナーゼおよびプロトロンビナーゼ複合体が機能するためには、カルシウムおよびリン脂質(血小板膜成分)が必要である. カルシウムは、FXaおよびFIXa上の末端ガンマ - カルボキシ残基を介した複合体の、血小板によって発現されるリン脂質表面ならびに凝固促進微小粒子またはそれらから放出される微小胞への結合を媒介する. ビタミンK ビタミンKは、II型、VII型、IX型およびX型のグルタミン酸残基ならびにプロテインS、プロテインCおよびプロテインZにカルボキシル基を付加する肝ガンマ - グルタミルカルボキシラーゼの必須因子である. 未熟凝固因子のグルタミン酸残基にγ-カルボキシル基を付加する際には、ビタミンK自体が酸化される. 別の酵素であるビタミンKエポキシドレダクターゼ(VKORC)は、ビタミンKをその活性型に戻す. ビタミンKエポキシドレダクターゼは、抗凝固剤ワルファリンおよび関連するクマリン、例えば、アセノクマロ - ル、フェンプロクーモンおよびジクマロールの標的として薬理学的に重要である. これらの薬物は、VKORCを遮断することによってビタミンKの減少を引き起こし、それによって凝固因子の成熟を阻害する. 肝不全において)は、部分的または完全に非ガンマカルボキシル化されたPIVCA(ビタミンK不在下で形成されるタンパク質)の形成をもたらし、凝固因子に影響を及ぼす。リン脂質に結合する能力.膠原蛋白 種類 チェック 布 ミシン異常は、血栓症への傾向が増加することがあります: プロテインC プロテインCは主要な生理学的抗凝固剤である. これは、トロンビンによって活性化されたプロテインC(APC)に活性化されるビタミンK依存性セリンプロテアーゼ酵素であり、. プロテインCは、プロテインCおよびトロンビンと細胞表面タンパク質トロンボモジュリンとの結合で始まる配列で活性化される. トロンボモジュリンは、プロテインCを活性化するようにこれらのタンパク質に結合する. 活性化形態は、プロテインSおよび補因子としてのリン脂質とともに、FVaおよびFVIIIaを分解する. いずれか(タンパク質Cまたはタンパク質S)の定量的または定性的欠損は、血栓症(血栓症を発症する傾向)につながり、. 例えば、因子Vの「ライデン」変異体または高レベルのFVIIIを有することによるプロテインC(活性化プロテインC耐性)の障害作用もまた、血栓傾向を引き起こし得る. アンチトロンビン アンチトロンビンは、セリンプロテアーゼ:トロンビン、FIXa、FXa、FXIaおよびFXIIaを分解するセリンプロテアーゼ阻害剤(セルピン)である. それは常に活性であるが、ヘパラン硫酸(グリコサミノグリカン)の存在またはヘパリンの投与(異なるヘパリノイドはFXa、トロンビン、またはその両方への親和性を増加させる)により、. 組織因子経路阻害剤(TFPI) 組織因子経路阻害剤(TFPI)は、組織因子(TF)の作用を制限し、. プラスミン プラスミンは、肝臓で合成された血漿タンパク質であるプラスミノーゲンのタンパク質分解切断によって生成される. この切断は、組織プラスミノーゲンアクチベーター(t-PA)によって触媒され、内皮によって合成され、分泌される. プラスミンは、フィブリンをタンパク質分解的に切断して、過剰のフィブリン形成を阻害するフィブリン分解産物.膠原蛋白 種類 チェック 布 理由プロスタサイクリン プロスタサイクリン(PGI2)は、内皮によって放出され、血小板Gsタンパク質結合受容体を活性化する. cAMPは、細胞質レベルのカルシウムを減少させることによって血小板活性化を阻害し、そうすることによって、追加の血小板および凝固カスケードの活性化を導く顆粒の放出を阻害する. 線維素溶解 主な記事:フィブリン溶解 最終的に、血栓が再構成され、フィブリン溶解と呼ばれるプロセスによって再吸収される. また、凝固系の一部の産物は、血管透過性を高める能力によって自然免疫系に寄与することができ、食細胞の走化性物質として作用する. 例えば、凝固中に血小板によって産生されるアミノ酸であるベータ - リジンは、陽イオン性界面活性剤として作用することにより、多くのグラム陽性細菌の溶解を引き起こし得る. 評価 凝固系の機能を評価するために多数の試験が使用される: 共通:aPTT、PT(INRを決定するためにも使用される)、フィブリノゲン検査(しばしばClauss法)、血小板数、血小板機能検査(しばしばPFA-100による)、血栓力学検査. その他:TCT、出血時間、混合試験(患者の血漿が正常血漿と混合した場合に異常を是正するかどうか)、凝固因子アッセイ、抗リン脂質抗体、D-ダイマー、遺伝子検査. (dRVVT)、雑多な血小板機能試験、トロンボエラストグラフィー(TEGまたはSonoclot)、ユーグロブリン溶解時間(ELT). 接触活性化(内因性)経路は、血漿の「接触因子」の活性化によって開始され、活性化部分トロンボプラスチン時間(aPTT)試験によって測定することができる. 組織因子(外因性)経路は、組織因子(特定の細胞性リポタンパク質)の放出によって開始され、プロトロンビン時間(PT)試験によって測定することができる. PT結果は、ワルファリンなどの経口抗凝固剤の投薬をモニターするための比率(INR値)として報告されることが多い.膠原蛋白 種類 チェック 布 汚れフィブリノーゲンの定量的および定性的スクリーニングは、トロンビン凝固時間(TCT)によって測定され、. 血液中に存在するフィブリノーゲンの正確な量の測定は、一般に、フィブリノゲン試験のためのClauss法を用いて行われる. 多くのアナライザーは、プロトロンビン時間クロットのグラフから「誘導フィブリノーゲン」レベルを測定することができる. 凝固因子が接触活性化または組織因子経路の一部である場合、その因子の欠乏は試験のうちの1つにのみ影響する。すなわち血友病A、接触活性化経路の一部である第VIII因子の欠損は、異常に延長されたaPTT検査であるが、正常なPT検査. 例外は、プロトロンビン、フィブリノーゲン、およびaPTTまたはPTのいずれかによってのみ検出され得るFXのいくつかの変異体である. 異常なPTまたはaPTTが存在する場合、異常な濃度(存在する場合)の因子が異常な濃度. フィブリノーゲンの欠陥(定量的または定性的)はすべてのスクリーニング検査に影響する. 疾患における役割 凝固異常は、出血または血栓症を引き起こすことがあり、場合によっては両方とも、欠陥の性質に依存する. このタンパク質受容体複合体は、血小板の表面上に見出され、GPVと併せて、血小板が損傷部位に接着することを可能にする. 糖タンパク質Ib-IX-V複合体に関連する遺伝子における突然変異は、バーナード・スーリエ症候群の特徴である 血小板障害 血小板条件は先天性または後天性であり得る. Glanzmannの血小板病、Bernard-Soulier症候群(異常糖タンパク質Ib-IX-V複合体)、灰色血小板症候群(α顆粒欠損)、およびデルタ貯蔵プール欠損症(欠損高密度顆粒). フォンビルブラント病は、フォンビルブラント因子の欠損または異常な機能に起因し、同様の出血パターンにつながる。その穏やかな形は比較的一般的です. (血栓性血小板減少性紫斑病/ TTP、溶血性尿毒症症候群/ HUS、発作性夜間血色素尿症/ PNH、多発性硬化症など)に起因する摂食障害、播種性血管内凝固/ DIC、ヘパリン誘発性血小板減少症/ HIT). 血友病A(第VIII因子欠乏症)、血友病B(第IX因子欠乏症またはクリスマス病)および血友病C(第XI因子欠乏症、軽度の出血傾向)の3つの主な形態は、. 血友病AおよびBは、X連鎖性の劣性疾患であるが、血友病Cは、アシュケナージユダヤ人に最も一般的に見られるはるかにまれな常染色体劣性疾患である. フォン・ビルブラント病(重症の場合を除いて血小板障害のように機能する)は、最も一般的な遺伝性出血性疾患であり、遺伝性常染色体劣性または優性である.膠原蛋白 種類 チェック 布 よれるこの疾患では、糖タンパク質Ib(GPIb)とコラーゲンとの結合を媒介するフォンビルブラント因子(vWF)に欠陥がある. vWFの受容体であるGPIbは欠陥があり、一次血餅形成(一次止血)の欠如および出血傾向の増加をもたらす可能性がある. GlanzmannとNaegeli(Glanzmann thrombasthenia)の血栓症は非常にまれです. これは、GPIIb / IIIaフィブリノーゲン受容体複合体の欠陥によって特徴付けられる. GPIIb / IIIa受容体が機能不全である場合、フィブリノゲンは血小板を架橋することができず、これは一次止血を阻害する. 肝不全(急性および慢性形態)では、肝臓による凝固因子の産生が不十分である;出血のリスクを高める可能性があります. ビタミンKの欠乏は、凝固因子成熟がビタミンKに依存するため、出血障害にも寄与し得る. これらの凝塊は、自由に壊れて可動性になり、塞栓を形成するか、またはそれが発達した血管を閉塞するような大きさに成長する. 塞栓症は、血栓(血栓)が可動性塞栓になり、体の別の部分に移動し、血液循環を妨げ、それにより閉塞の下流の臓器機能を損なうときに起こると言われている. 静脈血栓症のほとんどの症例は、獲得した状態(高齢、手術、癌、不動)または遺伝性トロンボプラス(e. 第XII因子における突然変異は、凝固時間の無症候性の延長およびおそらく血栓性静脈炎への傾向に関連している. 他の変異は、まれな形態の遺伝性血管性浮腫(タイプIII)の本質主義と関連している. 薬理学 凝固促進剤 ゼオライトなどの吸着剤化学物質および他の止血剤の使用は、重傷を迅速に封止するためにも使用されている(発砲傷に続く外傷性出血など). トロンビンおよびフィブリン糊は、出血を治療するために外科的に使用され、動脈瘤をトロンボースする.膠原蛋白 種類 チェック 布 ネダンデスモプレシンは、アルギニンバソプレシン受容体1Aを活性化することによって血小板機能を改善するために使用される. 凝固因子濃縮物は、血友病を治療し、抗凝固剤の効果を逆転させ、凝固因子合成の障害または消費の増加を伴う患者の出血を治療するために使用される. プロトロンビン複合体濃縮物、寒冷沈降物および新鮮凍結血漿は、一般に凝固因子産物. トラネキサム酸およびアミノカプロン酸はフィブリン溶解を阻害し、事実上減少した出血率をもたらす. 撤退する前に、出血リスクを減らし、血液製剤の必要性を減らすために、主要な手術のいくつかの形態でアプロチニンを使用した. 薬物は、このタンパク質がその酵素活性を阻害することによって凝固経路を活性化するのを防止する. 抗凝固剤 主な記事:抗血小板薬と抗凝固薬 抗凝固剤および抗血小板剤は、最も一般的に使用される薬剤の1つです. 抗血小板薬には、アスピリン、ジピリダモール、チクロピジン、クロピドグレル、チカグレロールおよびプラスグレルが含まれる。非経口糖タンパク質IIb / IIIa阻害剤は、血管形成術. 抗凝固剤のうち、ワルファリン(および関連クマリン)およびヘパリンが最も一般的に使用されている. ワルファリンは、ビタミンK依存性凝固因子(II、VII、IX、X)およびプロテインCおよびプロテインSに影響を与えるが、ヘパリンおよび関連化合物はトロンビンおよびXa因子に対するアンチトロンビンの作用を増加させる. 最近の種類の薬物、直接トロンビン阻害剤が開発中である。一部のメンバーはすでに臨床使用中である(例えば、レピルジン). 凝固因子 凝固因子および関連物質 番号および/または名前 関数 関連する遺伝的障害 I(フィブリノーゲン) 形態凝固(フィブリン) 先天性線維素形成異常、家族性腎アミロイドーシス II(プロトロンビン) その活性型(IIa)は、I、V、X、VII、VIII、XI、XIII、プロテインC、血小板を活性化する プロトロンビンG20210A、トロンボフィア III(組織因子または組織トロンボプラスチン) VIIaのコファクター(以前は第III因子として知られていた) IVカルシウム 凝固因子がリン脂質(以前は第4因子として知られていた)に結合するのに必要であり、 V(プロカセリン、不安定因子) プロトロンビン酵素複合体を形成するXの補因子 活性化プロテインC耐性 VI Factor Vaの割り当てられていない古い名前 VII(安定性因子、プロコンバチン) IX、Xをアクティブにする 先天性因子VII欠乏症 VIII(抗血友病因子A) それがテナーゼ複合体を形成するIXの補因子 血友病A IX(抗血友病因子Bまたはクリスマス因子) 活性化X:第VIII因子とテナーゼ複合体を形成する 血友病B X(Stuart-Prower因子) IIを活性化する:第V因子とプロトロンビン酵素複合体を形成する 先天性第X因子欠乏症 XI(血漿トロンボプラスチン先行) IXをアクティブにする 血友病C XII(ヘゲマン因子) 第XI因子、第VII因子およびプレカリクレインを活性化する 遺伝性血管浮腫III型 XIII(フィブリン安定化因子) クロスリンクフィブリン 先天性因子XIIIa / b欠損症 フォン・ビルブラント因子 VIIIに結合し、血小板の接着を媒介する フォンヴィルブラント病 プレカリクレイン(フレッチャー因子) XIIおよびプレカリクレインを活性化する。 HMWKを切断する プレカリクレイン/フレッチャー因子欠損症 高分子キニノーゲン(HMWK)(フィッツジェラルド因子) XII、XI、およびプレカリクレインの相互活性化をサポートする キニノゲン欠乏症 フィブロネクチン 細胞接着を媒介する フィブロネクチン沈着を伴う糸球体症 アンチトロンビンIII IIa、Xaおよび他のプロテアーゼを阻害する アンチトロンビンIII欠損症 ヘパリン補因子II IIa、ヘパリンおよびデルマタン硫酸の補因子(「マイナーアンチトロンビン」)を阻害する ヘパリン補因子II欠損症 プロテインC VaおよびVIIIaを不活性化する プロテインC欠損症 プロテインS 活性化プロテインCの補因子(APC、C4b結合タンパク質に結合した場合には不活性) プロテインS欠損症 プロテインZ リン脂質へのトロンビン接着を媒介し、ZPIによる因子Xの分解を刺激する プロテインZ欠損症 プロテインZ関連プロテアーゼ阻害剤(ZPI) 因子X(タンパク質Zの存在下で)およびXI(独立して) プラスミノーゲン プラスミン、リジンフィブリンおよび他のタンパク質に変換する プラスミノーゲン欠乏症、I型(結膜炎) アルファ2 - 抗プラスミン プラスミンを阻害する 抗プラスミン欠乏症 組織プラスミノーゲン活性化因子(tPA) プラスミノーゲンを活性化する 家族性高線維素溶解および血栓症 ウロキナーゼ プラスミノーゲンを活性化する ケベック血小板障害 プラスミノーゲンアクチベーターインヒビター-1(PAI1) tPAおよびウロキナーゼ(内皮PAI)を不活性化し、 プラスミノーゲンアクチベーター阻害剤-1欠損症 プラスミノーゲンアクチベーターインヒビター-2(PAI2) tPAおよびウロキナーゼ(胎盤PAI)を不活性化し、 癌の凝固促進剤 癌における血栓症に関連する病理学的第X因子活性化因子 歴史 最初の発見 血液の凝固に関する理論は、古代から存在してきた. 生理学者Johannes Mler(1801 1858)は、血栓の物質であるフィブリン. その可溶性前駆体であるフィブリノーゲンはRudolf Virchow(1821 1902)によって命名され、Prosper Sylvain Denis(1799 1863)によって化学的に単離され、. Alexander Schmidtは、フィブリノーゲンからフィブリンへの変換は、酵素的プロセスの結果であり、仮説的酵素である「トロンビン」およびその前駆体「プロトロンビン」を、.膠原蛋白 種類 チェック 布 値段血小板は1865年に同定され、その機能は1882年にGiulio Bizzozeroによって解明された. 組織因子の存在によってトロンビンが生成されるという理論は、1905年にPaul Morawitzによって統合された. この段階では、カルシウム(IV)とともにフィブリノーゲンをフィブリン(I)に変換するトロンビンを形成するプロトロンビン(II)と反応して、トロンボキナーゼ/トロンボプラスチン(第III因子)が損傷組織によって放出されることが知られていた. 凝固因子 凝固過程における生化学的因子の残りの部分は、20世紀に大部分が発見された. 凝固系の実際の複雑さに関する第一の手がかりは、1947年にPaul Owren(1905 1990)がプロアクセセリン(最初は後にFactor Vと呼ぶ)の発見であった. 彼はまた、後でV(またはVa)の活性型であることが判明したアクチビン(ファクターVI)の生成であるとその機能を仮定した。したがって、VIは現在使用されていません. 1949年および1951年の若い女性患者において、第VII因子(硫酸バリウムによって沈殿した血清プロトロンビン変換促進剤またはプロコンバチンとしても知られていた)が異なる群によって発見された. 第VIII因子は、臨床的に認識されているが病因学的に分かりにくい血友病Aでは不十分であることが判明した。それは1950年代に同定され、血友病Aを矯正する能力のために、代わりに抗血友病性グロブリンと呼ばれています. 第IX因子は、1952年に、スティーブン・クリスマス(1947年、1993年)という血友病Bを有する若年患者において発見され、. クリスマスはカナダに住んでいて、46歳で輸血関連のエイズに屈するまで輸血の安全を祈っていました. この因子の代替名は、血漿トロンボプラスチン成分であり、カリフォルニア州の独立したグループによって与えられている.膠原蛋白 種類 チェック 布 乗り現在第XII因子として知られているヘーゲーマン因子は、1955年に無症状の患者で同定され、出血時間はジョン・ハーゲマン. 第XI因子および第XIII因子は、それぞれ1953年および1961年に同定された. 凝固プロセスが「カスケード」または「滝」であるという見解は、英国のMacFarlaneと米国のDavieとRatnoffによってほぼ同時に示された. 命名法 エポンギムや体系的な名前ではなくローマ数字の使用は、止血専門家の年次会議(1955年に開始)中に合意された. Fletcher FactorおよびFitzgerald Factorという名称は、それぞれ凝固関連タンパク質、すなわちプレカリクレインおよび高分子量キニノーゲンにそれぞれ与えられた. 第III因子および第VI因子は、トロンボプラスチンが同定されず、実際には10のさらなる因子から成り立ち、アクチビンは活性化された因子V. 他の種 全ての哺乳動物は、細胞とセリンのプロテアーゼプロセスを組み合わせて、極めて密接に関連する血液凝固プロセスを有する. 実際、任意の哺乳動物凝固因子が、他の哺乳動物においてその同等の標的を「切断する」ことが可能である. 血液凝固のためにセリンプロテアーゼを使用することが知られている哺乳類以外の唯一の動物は、カブトガニ. も参照してください 凝集(生物学) 参考文献 ^デビッドLillicrap;ナイジェルキー;マイケル・マクリス; Denise O 'Shaughnessy(2009). Chichester、West Sussex、UK:Wiley-Blackwell.膠原蛋白 種類 チェック 布 乗り^ a b c d e f g Pallister CJ、Watson MS(2010). サウスカロライナ大学 ^デビッドLillicrap;ナイジェルキー;マイケル・マクリス; Denise O 'Shaughnessy(2009). "Neue Untersuchungen ber die Faserstoffgerinnung".
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